Emoglobina anche nelle piante: come un rapporto simbiotico riesce a produrre una proteina speciale

Esistono delle molecole deputate al trasporto di ossigeno anche nel mondo vegetale: è il caso della legemoglobina, sintetizzata nelle leguminose grazie ad un rapporto simbiotico.

Interazione molecolare fra radice di lupino e Rhizobium vista al microscopio elettronico.

Protagonisti di questa straordinaria interazione biologica sono spesso le piante di legumi e i batteroidi del genere Rhizobium, capaci insieme di portare alla formazione di una emeproteina, oggi nota come legemoglobina.
Questo articolo è stato scritto in collaborazione con Nicolò Soldovieri, brillante studente di scienze biologiche dell’Università di Salerno che mi ha aiutato nella stesura dei paragrafi.

L’emoglobina e il trasporto di ossigeno nel corpo umano

L’emoglobina è una proteina la cui funzione principale è il trasporto di ossigeno dai polmoni ai tessuti e, in direzione opposta, l’escrezione di anidride carbonica. Ogni molecola di emoglobina contiene quattro catene peptidiche ripiegate che portano alla formazione di una tasca idrofobica all’interno della quale alloggia un gruppo eme, a sua volta composto da un atomo di ferro centrale complessa con quattro atomi di idrogeno. L’ossigeno è capace di legarsi reversibilmente alla unità di eme mediante un processo noto come ossigenazione. Le interazioni fra le subunità nella emoglobina sono note come cooperazione e la curva di affinità della emoglobina per l’ossigeno molecolare potrebbe essere profondamente alterata dalla presenza di differenti cofattori intracellulari, come il pH della cellula, la quantità di diossido di carbonio presente, nonché il quantitativo di 2,3-BPG sintetizzato dalla cellula in condizioni di scarsa ossigenazione. Ad esempio, il bifosfoglicerato, legandosi alla molecola di emoglobina, determina una riduzione della affinità di legame, favorendo il distacco dell’ossigeno molecolare in condizioni di ipossia e favorendo quindi una ossigenazione periferica anche in scarsità di ossigeno molecolare atmosferico. Si ricorda che la emoglobina presenta una struttura quaternaria molto complessa, costituita da due paia di proteine differenti, note come catene alfa e catene beta, rispettivamente composte da 141 e 146 amminoacidi posti in sequenza. La emoglobina, presentando quattro subunità, presenterà anche quattro gruppi eme e per tale motivo potrebbe legare contemporaneamente fino a 4 molecole di ossigeno molecolare.

Struttura tridimensionale delle molecole di emoglobina e mioglobina animale.

Legemoglobina: un caso di globina simbiotica vegetale

La legemogobina è una proteina trasportatrice di ossigeno protagonista di una straordinaria simbiosi mutualistica che nasce tra le radici delle piante leguminose e i batteri del genere Rhizobium che, per questa capacità, comprende specie importanti per la coltivazione di fagioli (R. Phaseoli), soia (R. Japonicum) e simili. La scarsa presenza di azoto fissato nel suolo rappresenta per la maggior parte delle piante uno dei fattori limitanti la loro crescita, benché l’azoto molecolare rappresenti ben il 78% dell’atmosfera esso infatti non è immediatamente utilizzabile da questi organismi in quanto mancano del corredo enzimatico atto alla sua fissazione, ossia trasformazione in composti che possano essere assimilati nella biomassa. I rizobi, invece, sono batteri in grado di fissare l’azoto molecolare grazie ad un sistema proteico complesso definito nitrogenasi mediante il quale è catalizzata la scissione del triplo legame, con un grande dispendio di energia, che tiene unite le due molecole di azoto. Siccome la nitrogenasi è un sistema molto sensibile alla presenza di ossigeno libero il quale tende ad inibire la sua azione e i rizobi sono batteri aerobi, è resa necessaria la presenza di una strategia che possa proteggere l’enzima dall’inattivazione da parte dell’ossigeno: i batteri quindi infettano le radici di queste piante formando dei noduli radicali all’interno dei quali agisce legemoglobina che nasce dalla simbiosi di queste due specie, la pianta produce il gruppo proteico a cui si aggiunge il gruppo prostetico prodotto dai batteri. La Leg-Emoglobina contiene un gruppo EME al cui interno troviamo uno ione ferro che permette il trasporto dell’ossigeno proprio come fa l’emoglobina A del sangue permettendo una migliore efficienza della nitrogenasi. L’interazione nel complesso risulta quindi essere un’interazione mutualistica in quanto la pianta cede ai batteri i prodotti della fotosintesi con i quali essi possono ottenere l’energia necessaria alla fissazione dell’azoto atmosferico in composti che potranno garantire un corretto stato nutrizionale di essi stessi e della pianta.

Noduli vegetali ricchi di legemoglobina.

Confronto fra emoglobina umana e legemoglobina

Lo scienziato giapponese Kubo scoprì nel 1939 che i noduli di soia contenevano un pigmento rosso che battezzò legemoglobina e successivamente dimostrò che si trattava di una emeproteina in quanto costituita da un gruppo eme circondato da un singolo polipeptide. Il gruppo eme, come nella mioglobina e nell’emoglobina umana, lega uno ione ferro nel suo stato di ossidazione 2+ (ferroso) e tramite cambiamenti reversibili del suo stato di ossidazione conferisce alla molecola la capacità di legare l’ossigeno. Le strutture eme-ferro di queste proteine sono pentacoordinate mentre si è dimostrato che la maggioranza delle emoglobine non simbiontiche, descritte nelle altre classi di fitoglobine, è solitamente esacoordinata, come le citoglobine e le neuroglobine dei vertebrati. La legemoglobina è strutturalmente più simile alla mioglobina piuttosto che all’emoglobina in quanto è costituita da una singola catena globinica e non da quattro ma, al di là della somiglianza nel meccanismo di legame all’ossigeno e del fatto che la legemoglobina e l’emoglobina umana si siano evolute da un comune antenato, è stata messa in luce una dissomiglianza tra le posizioni occupate dai residui amminoacidici dell’80%.
Nel 1983, venne pubblicato un articolo sul The Journal of Biological Chemistry il quale descriveva lo spettro di risonanza di Raman sia per l’emoglobina adulta umana che per la legemoglobina. Gli scienziati avevano stabilito che la grandezza del core dell’eme era effettivamente la stessa sia per l’emoglobina che per la legemoglobina in caso di assenza di ossigeno anche se si erano osservate delle alterazioni conformazionali dovute ad una particolare disposizione dei gruppi vinili dell’eme nel contesto della emoglobina simbiotica. Infatti, dagli studi condotti sembrerebbe che la tasca dell’eme nella legemoglobina sia più ampia rispetto a quella dell’emoglobina umana e questo permette ai vinili di assumere una disposizione differente, nonché di incidere pesantemente sulle capacità di legame con l’ossigeno e con il monossido di carbonio, se presente. Sebbene all’epoca gli scienziati non erano in grado di correlare la presenza di una tasca più larga con la capacità di legame dell’ossigeno, oggi è possibile postulare che una maggiore ampiezza favorisce una migliore affinità di legame siccome l’ossigeno potrebbe essere ospitato nella struttura dell’eme senza richiedere enormi riarrangiamenti proteici del resto della globina.

Modelli a confronti della struttura della legemoglobina, della mioglobina e della emoglobina umana.

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